Spectrométrie de masse à très haute spécificité : un équipement essentiel aux biotechnologies disponible au sein de la plateforme de Spectrométrie de masse opérée par le LAMBE

L’essor des sciences post-génomiques et de leurs applications en santé, biomatériaux, énergie, agro-ressources, environnement fait naître des besoins croissants de caractérisation moléculaire à haute sensibilité et résolution, pour les laboratoires académiques comme pour les acteurs industriels. Le système SELECT SERIES Cyclic IMS (cf. photo) répond à ces nouveaux enjeux de recherche et d’innovation. Il associe une technologie de rupture, la séparation moléculaire par mobilité ionique cyclique (Cyclic IM), à la détection et la caractérisation structurale de molécules en mélange par spectrométrie de masse (MS). Cet instrument de pointe particulièrement polyvalent, satisfera les demandes en R&D des laboratoires académiques et entreprises du biocluster évryen, ainsi que de l’Université Paris-Saclay. Il répond d’ores et déjà aux besoins de cinq laboratoires de l'Université d'Évry sur le campus génopolitain (SABNP, LBEPS, Génomique Métabolique, GenHotel, LAMBE). 

Le LAMBE (Laboratoire Analyse, Modélisation, Matériaux pour la Biologie et l'Environnement) de l'Université d'Évry dispose pour cet instrument d’un large éventail de sources d’ionisation et de modes de fragmentation. Il est ainsi possible d’effectuer des analyses de liquides, ou de solides, grâce aux sources ESI, nanoESI, ASAP, APCI et DESI. La source DESI permet notamment l’analyse par imagerie moléculaire. Différents modes de fragmentations, c’est-à-dire diverses méthodes permettant de rompre des liaisons chimiques (par CID, ECD et SID), peuvent également diversifier l’information structurale obtenue. C’est le cas par exemple pour des protéines, peptides ou des oligo/polysaccharides qui contiendraient des groupements labiles, ou pour des édifices supramoléculaires de grande taille.

La spectrométrie de masse (MS) s’est très largement imposée comme une technique de référence pour l’analyse moléculaire et notamment l’étude des molécules biologiques. Sa très grande polyvalence en fait aussi une méthode de caractérisation incontournable de petites molécules, et de polymères naturels (peptides, protéines, oligosaccharides, oligonucléotides) ou synthétiques. Par ailleurs, la possibilité de travailler en couplage avec la chromatographie, d’ioniser des molécules aux propriétés physicochimiques très différentes et d’effectuer de la fragmentation via diverses méthodes, la rend particulièrement adaptée pour identifier des protéines, séquencer des peptides (incluant ou non des modifications post-traductionnelles), et plus récemment des oligosaccharides. Cependant, utilisée seule, la spectrométrie de masse ne donne pas accès à des informations sur la structure tridimensionnelle des édifices moléculaires. Elle ne permet pas non plus d’identifier directement des composés isomères, de même composition atomique et donc de même masse moléculaire mais d'agencement structural différent.

La caractérisation de mélanges complexes, ou de composés présentant une forte hétérogénéité de structures tels les polysaccharides, demeure un défi en chimie analytique. Le couplage de la spectrométrie de masse avec la mobilité des ions, permet de séparer les ions en phase gazeuse en fonction de leur taille et de leur forme, et ce en amont de la spectrométrie de masse. Cette approche très innovante contribue à repousser les limites de la spectrométrie de masse en (bio)chimie structurale. Lancé au milieu des années 2000, le premier dispositif commercial basé sur la mobilité ionique couplée à la spectrométrie de masse représentait ainsi une avancée importante. Cependant, la résolution séparative restait limitée par la longueur de la cellule de mobilité et ne permet pas de différencier des structures très proches, telles que des isomères de positions, ou des conformations moléculaires très proches.